000			05042nab a22004457a 4500
001			67790
003			MX-TxCIM
005			20250214141337.0
008			240801s1981 -cn|||p|op||| 00| 0 eng d
022			_a1916-2790
022			_a1916-2804 (Online)
024	8		_ahttps://doi.org/10.1139/b81-323
040			_aMX-TxCIM
041			_aeng
100	1		_aMisra, S. _936640
245	1	0	_aEnzymes of nitrogen assimilation during seed development in normal and high lysine mutants in maize (Zea mays, W64A)
260			_aCanada : _bCanadian Science Publishing, _c1981.
500			_aPeer review
500			_aAbstract available in English and French
520			_aEnzymes involved in nitrogen metabolism in endosperms of a normal variety of maize (W64A) and isogenic high lysine mutants (opaque-2 and floury-2) were examined. Glutamate synthase (GOGAT), glutamate dehydrogenase (GDH), asparaginase, asparagine synthetase, and glutamine synthetase were present in the immature endosperm in all three genotypes; increased in activity just prior to the onset of zein biosynthesis; and remained at maximal levels during the period of rapid accumulation of nitrogen. With the exception of GOGAT trends and levels of activities were similar in all cases. Opaque-2 mutants had higher levels of GOGAT (29 ± 0.5 nmol∙min−1 endosperm−1 at day 20 postpollination) than floury-2 (19 ± 0.07) or W64A (13 ± 0.6). Levels of aspartate, asparagine, glutamate, and glutamine were also higher in the high lysine mutants throughout the developmental sequence. NH4+ in the endosperm rose from low levels at day 5 (0.1 μmol∙endosperm−1) to significant levels (1.3, 1.7, and 1.98 μmol∙endosperm−1 in normal, floury-2, and opaque-2, respectively) between 20 and 25 days and then declined. The decline was less apparent in the mutants. Levels of an endopeptidase increased initially in the control and then declined. In the mutants the decline in activity was less apparent and this resulted in higher levels of protease activities at later stages of development. RNAase activities were higher in the mutants throughout the developmental sequence. Where differences were observed, they were more apparent in the opaque-2 than in the floury-2 mutants.
520			_aOn a étudié les enzymes impliquées dans le métabolisme de l'azote dans l'endosperme d'une variété normale de maïs (W64A) et de mutants isogéniques à haute teneur de lysine (opaque-2 et floury-2). La glutamate synthase (GOGAT), la glutamate déshydrogénase (GDH), l’asparaginase, l'asparigine synthétase et la glutamine synthétase sont présentes dans l'endosperme immature des trois variétés de maïs; leur activité augment juste avant le début de la biosynthèse de la zéine et demeure à des niveaux maximaux durant la période d'accumulation rapide d'azote. A l'exception de la GOGAT, les tendances et les niveaux d'activité sont semblables dans tous les cas. Les mutants opaque-2 ont des niveaux plus élevés de GOGAT (29 ± 0,5 nmol∙min−1∙endosperme−1 au 20ième jour après la pollinisation) que floury-2 (19 ± 0,07) et W64A (13 ± 0,6). Pendant toute la durée du développement de l'endosperme, les niveaux d'aspartate, d'asparagine, de glutamate et de glutamine sont plus élevés dans les mutants à haute teneur de lysine. Dans l'endosperme, le NH4+ augmente à partir de faibles concentrations au 5ième jour (0,1 μmol∙endosperme−1) jusqu'à des concentrations importantes (1,3, 1,7 et 1,98 μmol∙endosperme−1 chez W64A, floury-2 et opaque-2 respectivement) entre le 20ième et le 25ième jour, puis il diminue. Cette diminution est moins évidente chez les mutants. Le niveau d'une endopeptidase commence à augmenter dans le témoin, puis il diminue. Chez les mutants, cette diminution d'activité est moins manifeste et cela amène des niveaux plus élevés d'activité protéasique au cours de stades ultérieurs du développement. L'activité ARNasique est plus élevée chez les mutants pendant toute la durée du développement de l'endosperme. Lorsqu'on observe des différences, celles-ci sont plus évidentes dans le mutant opaque-2 dans le mutant floury-2.
546			_aText in English
650		7	_aEnzymes _2AGROVOC _94657
650		7	_aNitrogen _2AGROVOC _92912
650		7	_aAssimilation _2AGROVOC _914704
650		7	_aSeed development _2AGROVOC _97755
650		7	_aLysine _2AGROVOC _95257
650		7	_aZea mays _2AGROVOC _91314
650		7	_aEndosperm _2AGROVOC _91097
650		7	_aGenotypes _2AGROVOC _91134
650		7	_aMutants _2AGROVOC _94079
650		7	_aGlutamate dehydrogenase _2AGROVOC _935078
650		7	_aGlutamate ammonia ligase _2AGROVOC _914270
650		7	_aAsparagine _2AGROVOC _935079
650		7	_aGlutamine _2AGROVOC _914271
650		7	_aRNA _2AGROVOC _95052
700	1		_aOaks, A. _9626
773	0		_dCanada : Canadian Science Publishing, 1981. _gv. 59, no. 12, p. 2735-2743 _tCanadian Journal of Botany _wG444204 _x1916-2790
942			_2ddc _cJA _n0
999			_c67790 _d67782